Le bouillon d’os, un élixir de jouvence

« C’était mieux avant ». Quand il s’agit de la manière dont nous mangeons, l’appel à la tradition apparaît bien souvent comme une puissante conclusion. Se référer à nos vieux nous rassurerait. Leur ‘bon sens’ conforterait nos intuitions. A bien des égards, nous pourrions nous inspirer des méthodes de consommation des anciennes générations. A travers cet article, analysons l’intérêt de (ré)intégrer les bouillons dans notre alimentation !

Bien que tous les membres du Projet soient sensibles à ce sujet, CET article n’a pour but de discuter des enjeux éthiques relatifs à notre consommation de viande.

‘Viande’ vs Viande

De plus en plus de personnes évitent la consommation de viande rouge sous prétexte qu’elle serait cangérigène (raisonnement issu d’une mésinterprétation d’un rapport de l’OMS).

Il serait fondamental de faire la distinction entre viandes non transformées et viandes transformées (saucisses, jambons et blancs de poulet en tranches, préparations et sauces à base de viandes, etc.).

Effectivement, ces dernières semblent soulever de nombreuses problématiques (nitrites, AHA/HAP, production de polyamines liée aux emballages plastiques, etc.).

En revanche, il n’y aurait pas de relation directe entre la consommation de viande rouge non transformée (n’ayant subi aucun processus de modification) et le cancer (+ de détails sur les critiques des données dans le livre Les mensonges du Fitness).

Manger de la ‘viande’ vs manger ‘l’animal’

Notre attitude en tant que consommateur s'appuie bien souvent sur des motivations pratiques (disponibilité des produits, temps de préparations, etc.) et économiques (qualité, coût, etc.).

Ainsi, le problème résiderait avant tout dans notre manière de consommer la viande :
En conséquence, un déséquilibre peut se créer dans nos apports. Nous y reviendrons.

Influences culturelles et interprétationnelles

Certains peuples semi nomades, comme les Massaï, organisent leur vie autour du bétail. Le rôle de ces guerriers est d’emmener le troupeau paître. Dès lors qu’un territoire n’est plus en mesure de nourrir le bétail, le village et leurs bêtes se déplacent en quête de nouvelles terres nourricières.

Sans reproduire à l’identique le mode de vie des Massaï, nous pourrions nous inspirer de la façon dont ils se nourrissent de l’animal. Ils ne sélectionnent pas seulement les parties « nobles » mais utilisent bel et bien l’ensemble de l’animal. En plus de représenter une forme de respect vis-à-vis des vies ôtées, l’apport nutritionnel est exemplaire.

A présent, prenons un exemple qui nous parlera davantage en tant qu’occidentaux : le blanc de poulet.

Pour monsieur et madame Tout le monde, c’est un produit relativement peu onéreux, une source de protéines maigres ayant bonne réputation, plutôt peu marquée en goût, facile à cuire. Bref, un bon choix dans l’ensemble !

Les plus pointilleux le reconnaîtront comme une source de protéines animales convaincante pour couvrir les « apports en acides aminés essentiels »

Essentiel, voici le mot sur lequel je voudrais rebondir.

Sans vouloir remettre en question ce caractère, force est de reconnaître que les règles d’interprétation occupent une place importante dans la détermination de cet aspect.

L’établissement des besoins en acides aminés aurait été influencé par des preuves étudiant uniquement leur impact sur la croissance de l’animal, ne se préoccupant donc ni de la santé ni de la longévité ... à l'image du modèle agricole dominant, concevoir les moyens de production les moins coûteux, permettant un rendement maximal et rapide.

Les amateurs d’erreurs de raisonnement souligneront certainement que l’origine d’une pratique ne détermine pas son efficacité. En l’occurrence ici, si ! C’est un fait.

Fixer des exigences pour des nutriments spécifiques et en particulier l'idée qu'une croissance physique rapide était le moyen d’assigner le caractère essentiel d'une substance (ibid acides aminés) a conduit vers certains biais dans les recommandations alimentaires (Peat, 2009) dont quelques-uns que nous allons à présent évoquer.

Qualité de la viande

Pourquoi privilégier de la viande non transformée ne suffit-il pas ? 

Éviter la viande non transformée est un bon début, mais lisez les arguments ci-dessous afin de prendre connaissance d'autres facteurs.

Notre fameux blanc de poulet serait un choix judicieux d’autant plus si la bête a pu avoir accès aux pâturages / à des sols riches lui ayant permis de se rapprocher de son alimentation de prédilection.

Selon cette première étape, le blanc de poulet serait un choix judicieux d’autant plus si la bête a pu avoir accès aux pâturages / à des sols riche lui ayant permise de se rapprocher de son alimentation de prédilection.

Rappel : une poule est omnivore et ne devrait pas se nourrir exclusivement de graines.

Quelques limites…

En privilégiant quasi-constamment la consommation de parties musculaires des viandes (poitrines, filets, etc.), nous pourrions ingérer (adultes) une quantité trop importante de tryptophane, méthionine, des acides aminés largement représentés dans ces aliments (les acides aminés sont des composés chimiques qui constituent les protéines).

Le tryptophane, issu des protéines alimentaires ou du catabolisme musculaire, peut potentiellement se transformer en sérotonine (Fernstrom, 2016). Celle-ci activerait les hormones du stress hypophysaires, accroîtrait le taux de cortisol, renforcerait le catabolisme, libérant ainsi davantage de tryptophane ... un véritable cercle vicieux !

Toutefois, le tryptophane ne se transforme pas systématiquement en sérotonine et peut aussi se convertir en vitamine B3. Une vitamine très importante que nous retrouvons en quantité intéressante dans le café par exemple :

Extrait du cours module 2 - cours n°3 - Formation Cultiver sa résilience

Il est intéressant d’étudier le rôle de certains aliments dans leur fonction biologique initiale. Par exemple, le lait est riche en tryptophane car il doit assurer la croissance d’un jeune animal. En revanche, il est faible en fer parce que le foetus en stocke une grande quantité pendant la gestation, limitant ainsi ses besoins à la naissance.

Par ailleurs, la diminution de l’apport en méthionine semble prometteuse pour assurer notre longévité. Sa réduction intrinsèque dans les stratégies de restrictions caloriques (i.e. jeûne) pourrait en partie expliquer l’efficacité de ces méthodes pour allonger la durée de vie. Voir Pamplona & Barja. (2006) et Sanz & coll. (2006).

On entend souvent dire que « Nous sommes ce que nous mangeons ».

Plus justement, comme le souligne Ben Pakulski (culturiste), « nous sommes ce que nous faisons à partir de ce que nous mangeons ». Retenons ici l’idée de l’importance de choyer sa digestion afin de veiller à optimiser notre assimilation des nutriments (Krajmalnik-Brown & coll. 2012).

Pour autant, la phrase « Nous sommes ce que nous mangeons. » n’est pas complètement dénuée de sens. Si nous sommes tentés de l’appliquer, alors il nous faudrait reconnaître que la majeure partie du corps d'un animal est constituée d'eau, de protéines, de graisses et d'os. La gélatine (la forme cuite du collagène) représente environ 50% de la protéine chez l'animal. Où est-ce que je veux venir ? Vous allez le comprendre dans la prochaine partie.

Acides aminés

Rôles énergétiques vs rôles structurels 

Un acide aminé est dit essentiel lorsqu’il ne peut être synthétisé de novo par l'organisme et doit donc être apporté par l'alimentation. Chez l'Homme, on compterait huit acides aminés essentiels : le tryptophane, la lysine, la méthionine, la phénylalanine, la thréonine, la valine, la leucine, l' isoleucine.

Cinq acides aminés supplémentaires seraient en outre essentiels uniquement pour l'enfant : l'arginine, la glutamine, la tyrosine, la cystéine et l'histidine. Dans certaines conditions particulières, comme chez les prématurés par exemple, la synthèse d'acides aminés dits "non essentiels" le deviendrait (notamment la glycine, la proline). Les acides aminés essentiels sont en partie utilisés pour la production d’énergie et d’autres fonctions métaboliques.

Les acides aminés dits non essentiels qui composent la gélatine (35% de glycine, 11% d'alanine et 21% de proline et d'hydroxyproline) sont représentés en moindre quantité dans les tissus les plus actifs tels que le cerveau, les muscles et le foie. C’est pour cela, par exemple, qu'il n'est pas nécessaire de compter le collagène dans nos apports en protéines.

Atoûts d'un bouillon d'os

Tout d’abord, sachez que les bouillons réalisés à partir de carcasses, d’os et de certains types de morceaux gélatineux, sont l’un des seuls groupes d’aliments à contenir ces acides aminés complémentaires (glycine, proline, hydroxyproline).

Les bienfaits de ces derniers sont indénombrables. Nous n’allons pas tous les détailler mais voici leurs actions principales :

Protection du foie et amélioration de la fonction intestinale

La glycine protégerait le foie et l’intestin contre les effets néfastes des lipopolysaccharides, des bactéries responsables de nombreuses interférences métaboliques (Effenberger- Neidnicht & coll. 2014 ; Wheeler & coll. 2000 ; Xu & coll. 2008 ; Takashima & coll. 2016). L'endotoxine bactérienne pourrait interférer avec la fonction hépatique et créer une inflammation favorisant ainsi l’augmentation des niveaux de substances de stress inhibitrices du métabolisme énergétique thyroïdien telles que la sérotonine ou les oestrogènes.

Des concentrations réduites de glycine dans l’intestin grêle seraient d’ailleurs associées à un dysfonctionnement intestinal (Li & coll., 2016 ; Tsune & coll., 2003 ) (études menées sur le rat/ porc).

Le lien entre glycine et sommeil a été largement abordé dans le cours écrit sur les protéines dans le module 2 de notre formation ‘Cultiver sa résilience.’

Le bouillon d'os, notamment via sa haute concentration en collagène, peut améliorer l'élasticité de la peau (Choi & coll. 2014), accélérer la cicatrisation des plaies (Lee & coll. 2006), améliorer l'hydratation et l'apparence générale de la peau (Asserin & coll. 2015 ; Inoue & coll. 2016). Mais ses bienfaits ne se limiteraient pas à ces premiers. D'autres études ont montré:

- Amélioration de la densité osseuse (König & coll. 2018)

- Soulagement des douleurs articulaires (Bruyère & coll. 2012)

- Protection contre les coups de soleil (Tanaka & coll. 2009) !

Quelques éléments à considérer à propos du collagène :

Il existerait, selon les sources, différents types de collagène sur le marché. On distinguerait entre 4 et 28 types de collagène différents.

Les 5 les plus courants :

Type I : se trouve principalement dans la peau, les tendons, les ligaments et les os. Le poisson et le boeuf en sont des sources intéressantes.

Type II : se trouve principalement dans le cartilage et les articulations, ainsi que dans l'œil. Les os de poulet seraient particulièrement riches en collagène de type II (Xu & Shen. 2007).

Type III : situé dans les organes internes, la peau et autour des os. Trouvé principalement dans le bœuf.

Type IV : existe principalement dans la peau et l'intestin, le cristallin et autour de nos cellules. Ce type de collagène pourrait réduire spécifiquement les problèmes intestinaux (Koutroubakis & coll. 2003).

Type V : prend en charge les types I et III, il est réparti dans tout le corps.

Des recherches supplémentaires sont nécessaires pour distinguer les effets spécifiques de chaque type de collagène.

Le collagène est souvent mis en avant dans les produits de beauté. Sachez que la meilleure façon d'utiliser le collagène à des fins de beauté serait d'ingérer du collagène !

Par ailleurs, il est communément avancé que nous aurions besoin de vitamine C pour créer du collagène (Pullar & coll. 2017). Nous n’utiliserions pas la vitamine C pour créer du collagène mais plus exactement pour mieux le synthétiser.

Dans l’étude de Choi et coll. (2013), la prise concomitante de vitamine C à faible dose n'a en tout cas pas amélioré l'effet du collagène sur les propriétés de la peau, ce qui pourrait démontrer un mécanisme d’action indirect du rôle de la vitamine C.

Données convaincantes ⇒ 50 mg de vitamine C avant l'entraînement augmenterait la synthèse du collagène dans les tendons (Shaw & coll. 2017).

Quelles différences entre la gélatine, le collagène et la glycine ?

On nous demande souvent s' il vaut mieux prendre le collagène plutôt que la glycine ou les deux ?

Yam Nutrition résume une partie de la réponse sur son site internet :

Comme tous les acides aminés, le fait qu’elle soit prise seule (glycine), à l’opposé de sa présence dans un groupe d’acides aminés liés en protéine, la destine à des applications particulières.

La gélatine est décomposée de la peau, du tissu conjonctif, des articulations et des os et est fabriquée par un processus d '«hydrolyse» ⇒ les protéines se décomposent avec le temps.

Aujourd’hui, la plupart des suppléments en collagène présents sur le marché sont fabriqués à partir d'un processus d'hydrolyse supplémentaire. Cette gélatine décomposée est souvent appelée «collagène hydrolysé». Le collagène est considéré comme une version plus raffinée de la gélatine.

La gélatine est souvent plus «rugueuse», granuleuse et non raffinée, tandis que le collagène est plus poudreux et pur, expliquant son prix plus onéreux par rapport à la gélatine.

Certaines personnes peuvent mieux tolérer le collagène plutôt que la gélatine.

Nous pourrions générer des oxalates à partir du collagène d’autant plus si nous sommes déficients en B6.

Il y a pléthore d’études scientifiques encourageantes relatives à la glycine. Beaucoup d’entre elles sont réalisées sur le rat mais, comme le souligne Clément Noblet diététicien- nutritionniste dans notre formation Di-Gestion, l’intestin des rats est proche du modèle humain. Les résultats pourraient donc être représentatifs.

Peu de recherches scientifiques spécifiques ont été menées sur la gélatine mais bon nombre des avantages attribuables au collagène pourraient également être conférés à la gélatine.

Plus de détails sont proposés par Eric Mallet, auteur du livre « Bodybuilding, cross training et sports de force : quels compléments alimentaires choisir ? » et intervenant dans notre formation.

Références scientifiques

Asserin, J., Lati, E., Shioya, T., & Prawitt, J. (2015). The effect of oral collagen peptide supplementation on skin moisture and the dermal collagen network: evidence from an ex vivo model and randomized, placebo-controlled clinical trials. Journal of Cosmetic Dermatology, 14(4), 291–301.

Bruyère, O., Zegels, B., Leonori, L., Rabenda, V., Janssen, A., Bourges, C., & Reginster, J.-Y. (2012). Effect of collagen hydrolysate in articular pain: A 6-month randomized, double-blind, placebo controlled study. Complementary Therapies in Medicine, 20(3), 124–130.

Choi, S. Y., Ko, E. J., Lee, Y. H., Kim, B. G., Shin, H. J., Seo, D. B., Lee, S. J., Kim, B. J., & Kim, M. N. (2014). Effects of collagen tripeptide supplement on skin properties: a prospective, randomized, controlled study. Journal of Cosmetic and Laser Therapy: Official Publication of the European Society for Laser Dermatology, 16(3), 132–137.

Chris Masterjohn sur Instagram : Collagen supplements can improve sleep, tendon health, and #bloodsugar. Should we be concerned that they can raise oxalate levels? This…. (n.d.). [Instagram photo].

Chris Masterjohn, PhD. (2018, November 6). DON’T Count Your Collagen as Protein | Chris Masterjohn Lite CML #83. Youtube. https://www.youtube.com/watch?v=w8OHjHf-Yho

Defeuillet-Vang, T., & Janssens, W. (2019). Les mensonges du fitness: + de 60 idées reçues démontées pour un corps plus musclé, moins gras et en meilleure santé. Amphora.

Effenberger-Neidnicht, K., Jägers, J., Verhaegh, R., & de Groot, H. (2014). Glycine selectively reduces intestinal injury during endotoxemia. The Journal of Surgical Research, 192(2), 592–598.

Gelatin, stress, & longevity. (n.d.). Gelatin, stress, longevity. Retrieved February 17, 2020, from https://raypeat.com/articles/articles/gelatin.shtml
Hugo sur Instagram : Problème 1 : « C’est pratique et c’est moins cher ». La plupart des études sur les besoins nutritionnels en protéines ont été réalisées…. (n.d.). [Instagram photo].

Inoue, N., Sugihara, F., & Wang, X. (2016). Ingestion of bioactive collagen hydrolysates enhance facial skin moisture and elasticity and reduce facial ageing signs in a randomised double-blind placebo-controlled clinical study. Journal of the Science of Food and Agriculture, 96(12), 4077–4081.
König, D., Oesser, S., Scharla, S., Zdzieblik, D., & Gollhofer, A. (2018). Specific Collagen Peptides Improve Bone Mineral Density and Bone Markers in Postmenopausal Women—A Randomized Controlled Study. Nutrients, 10(1), 97.

Koutroubakis, I. E., Petinaki, E., Dimoulios, P., Vardas, E., Roussomoustakaki, M., Maniatis, A., & Kouroumalis, E. A. (2003). Serum laminin and collagen IV in patients with inflammatory bowel disease. In Gastroenterology (Vol. 124, Issue 4, pp. A202–A203). https://doi.org/10.1016/s0016-5085(03)81016-8

Krajmalnik-Brown, R., Ilhan, Z.-E., Kang, D.-W., & DiBaise, J. K. (2012). Effects of Gut Microbes on Nutrient Absorption and Energy Regulation. In Nutrition in Clinical Practice (Vol. 27, Issue 2, pp. 201–214). https://doi.org/10.1177/0884533611436116

Lee, S. K., Posthauer, M. E., Dorner, B., Redovian, V., & Maloney, M. J. (2006). Pressure ulcer healing with a concentrated, fortified, collagen protein hydrolysate supplement: a randomized controlled trial. Advances in Skin & Wound Care, 19(2), 92–96.

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Tanaka, M., Koyama, Y.-I., & Nomura, Y. (2009). Effects of Collagen Peptide Ingestion on UV-B-Induced Skin Damage. In Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry (Vol. 73, Issue 4, pp. 930–932). https://doi.org/10.1271/bbb.80649

Tsune, I., Ikejima, K., Hirose, M., Yoshikawa, M., Enomoto, N., Takei, Y., & Sato, N. (2003). Dietary glycine prevents chemical-induced experimental colitis in the rat. Gastroenterology, 125(3), 775–785.

Wheeler, M. D., Rose, M. L., Yamashima, S., Enomoto, N., Seabra, V., Madren, J., & Thurman, R. G. (2000). Dietary glycine blunts lung inflammatory cell influx following acute endotoxin. American Journal of Physiology. Lung Cellular and Molecular Physiology, 279(2), L390–L398.

Xu, D., & Shen, W. (2007). Chicken collagen type II reduces articular cartilage destruction in a model of osteoarthritis in rats. In West Indian Medical Journal (Vol. 56, Issue 3). https://doi.org/10.1590/s0043-31442007000300002

Hugo Martinez

co-fondateur du projet résilience
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